On appelle protéines
homologues des protéines qui sont reliées sur le plan
de l'évolution. Elles réalisent la même fonction
chez différentes espèces.
Une fois établi le
constat d'une homologie entre protéines, on doit admettre que celles-ci
résultent d'une évolution à partir d'une protéine
ancestrale commune.
Même si cette protéine
est bien adaptée à sa fonction, (c'est à dire qu'elle
ne peut pas subir d'amélioration physiologique importante), elle
continue néanmoins à évoluer.
Les mutations aléatoires
vont modifier la modifier sans pour autant affecter sa fonction, les mutations
"nuisibles" étant rapidement rejetées par sélection
naturelle.
Les comparaisons des séquences
primaires de protéines homologues indiquent quels sont, parmi les
acides
aminés, ceux qui sont indispensables à leur
fonction.
Si on retrouve le même acide aminé à un endroit particulier
de la séquence, on peut en déduire que les propriétés
chimiques et / ou structurales de cet acide aminé invariant le
rendent seul capable d'assurer un rôle essentiel au sein de la protéine.
Dans certaines positions,
les substitutions concernent des acides à propriétés
similaires ( exemple : arginine et lysine, acides aminés chargés
positivement) : ce sont des substitutions conservatrices.
Dans d'autres positions,
on trouvera une variation considérable dans la nature des acides
aminés : ces positions sont qualifiées d'hypervariables,
ce qui indique que les exigences fonctionnelles de ces positions ne sont
pas importantes.
Dans le cytochrome c, le
rôle biochimique des acides aminés invariants est évident
: par exemple l'histidine (en position 18 chez les Eucaryotes) établit
des liaisons avec l'atome de fer du hème ; toute substitution à
cette position inactive la protéine.
La signification biochimique
de la plupart des résidus invariants et de ceux résultant
de substitutions conservatrices ne peut être perçue qu'en
fonction de la structure tridimensionnelle de la protéine.
2 - Les comparaisons de séquences et le degré d'homologie :
Les chaînes polypeptidiques étudiées ont des longueurs variables : leur comparaison ne peut donc se faire que par alignement avec discontinuités.
Le repérage de la position d'un acide aminé dans une séquence est réalisé en ne prenant en compte que les acides aminés et non les discontinuités générées par le traitement pour créer l'alignement optimal. Ainsi l'histidine en position 17 chez Rhodopseudomonas est en position 19 chez Paracoccus et 18 chez les Eucaryotes.
L'une des conséquences de ce traitement est que, si on aligne plusieurs protéines apparues à des périodes très éloignées dans le temps, le pourcentage d'acides aminés identiques est faible (exemple : 3% sur l'ensemble des séquences). Il reflète en fait les acides aminés invariants. Ce qui est frappant, c'est que ces quatre acides aminés, quelle que soit leur place dans la séquence, ont entre eux le même intervalle (sauf pour Rhodopseudomonas et Paracocus) et qu'ils sont positionnés de la même façon dans la structure tridimensionnelle.
Ce faible pourcentage constaté n'est pas en contradiction avec l'homologie entre protéines : ainsi la comparaison entre Vertébrés révèle 81% d'identité, entre Eucaryotes 51%, entre un Eucaryote (ex : Thon) et un Procaryote (ex : Rhodpseudomonas) 35%.( A noter que la comparaison entre 60 espèces d'Eucaryotes donne 27% d'identité !).
3 - La comparaison des séquences protéiques donne des informations phylogénétiques :
Bien que le cytochrome c
ne soit plus actuellement considéré comme une protéine
fournissant les meilleures informations sur le plan évolutif, l'analyse
des séquences permet de reconstruire un arbre phylogénétique
cohérent.
![]() |
Celui-ci fait apparaître ici la séparation Procaryotes - Eucaryotes (chez ces derniers, le cytochrome c est une protéine mitochondriale ! A mettre en relation avec la théorie symbiotique de l'origine des mitochondries). On voit également la séparation précoce végétaux - animaux, ainsi que celle de la branche des Poissons et celle des autres Vertébrés (ici représentée par le Cheval).
Bibliographie :
D.Voet Biochimie De Boeck Université
Lehninger Principes de biochimie Médecine Science Flammarion
Alberts Biologie moléculaire de la cellule Médecine - Science Flammarion