Une immunoglobuline et son antigène

Documents d'appui : APBG-Institut Pasteur.
  1. Cliché en MET montrant une immunoglobuline
  2. Cliché en MET montrant des immunoglobulines liées à des molécules d'antigène


Quelle est la structure globale de l'IgG ?

  La visualisation en sphères rend compte de l'aspect globuleux proche des électronographies. On repère trois fragments: deux fragments Fab figurant les branches du "Y", un fragment Fc figurant le "pied".

      Légendes on
      Légendes off
  La représentation en squelette carboné s'impose pour analyser cette structure. Pour savoir combien de chaînes d'acides aminés composent cette molécule d'IgG, on demande :
  1.    la coloration par chaînes, qui précise le repérage des chaînes lourdes (bleu clair, bleu foncé) et des chaînes légères (jaune, vert). L'immunoglobuline comprend 4 chaînes 2 à 2 identiques : 2 chaînes comprenant 452 résidus, les chaînes lourdes ; 2 chaînes comprenant 216 résidus, les chaînes légères ;
  2. des informations sur les séquences.
  Les chaînes lourdes, notées H et I, comportent 4 "domaines globulaires" juxtaposés.
  Les chaînes légères, notées L et M, comportent 2 "domaines globulaires" juxtaposés.
  L'immunoglobuline comprend trois fragments disposés en Y :  2 fragments notés Fab (en rouge) et 1 fragment Fc (en bleu).
  Le fragment Fab comporte 4 domaines : 2 constitués par la première partie de la chaîne lourde (chaîne lourde en bleu) ; 2 constitués par la totalité d'une chaîne légère (chaîne légère en rouge).
  Le fragment Fc comporte aussi 4 domaines constitués par l'autre partie de chaque chaîne lourde.

Maintien de la cohésion de l'ensemble

  L'affichage des ponts disulfure montre que ce type de liaison existe à l'intérieur de chaque domaine.
  L'affichage des liaisons hydrogène montre que ce sont elles qui, en liant les brins entre eux, sont responsables de la cohésion de l'ensemble.

Comment l'antigène se lie-t-il à la molécule d'IgG ?