Une enzyme, la carboxypeptidase
La structure
de l'enzyme
-
La visualisation en sphères montre
que l'enzyme a une forme globuleuse. L'affichage en rubans et la coloration
par structure révèlent une structure complexe: l'enzyme comprend
des hélices
alpha (11, en rouge), des feuillets
bêta (38, en jaune) et des coudes
(31, en noir). La structure est maintenue par des liaisons hydrogène
et des ponts disulfure.
-
Voir et comparer les
structures secondaires.
La localisation du site
catalytique
-
le complexe
enzyme-substrat
Afin de découvrir le site
catalytique, on travaille sur l'image du complexe enzyme-substrat
(enzyme en bleu et substrat en rouge). Le marquage coloré
du substrat (coloration par chaîne), facilite le repérage
du site catalytique. La position, l'importance et la profondeur du sillon
au fond duquel se niche le substrat peuvent être appréciées
en réalisant des coupes sériées.
-
le site
catalytique
Le substrat
(en rouge) est constitué de deux acides aminés, une
glycine (Gly1) et une tyrosine (Tyr2). On admet que les éléments
qui participent à la catalyse se trouvent à proximité
du substrat. Une fonctionnalité du logiciel Rasmol (restrict within(6.0,gly1))
permet d'isoler et de repérer les éléments chimiques
situés à proximité du substrat. On repère ainsi
: un atome de Zinc (en mauve) et six acides
aminés (His69, Glu72, His196, Arg145, Tyr248
et Glu270).
La formation du
complexe enzyme-substrat et la catalyse enzymatique
Carboxypeptidase
seule
Carboxypeptidase
avec son substrat
Etude
comparée des deux images
Parmi les six acides aminés qui
interviennent dans la catalyse on distingue :
-
trois acides aminés du site catalytique
au sens strict (His69, Glu72, His196,en jaune),
-
trois acides aminés du site de
fixation (Arg145, Tyr248 et Glu270 : en bleu),
-
tous ces acides aminés sont linéairement
trés espacés dans la séquence mais s'avèrent
disposés à proximité les uns des autres, autour du
site catalytique, dans la structure spatiale.
L'étude comparée de la
conformation du site catalytique en présence du substrat et en absence
du substrat, révèle des déplacements de certains résidus
au niveau du site. En particulier, la chaîne latérale de la
Tyr248
en bleu) se rabat au dessus du substrat (en
rouge) : le déplacement est de l'ordre de 1.2nm, la conséquence
est la fermeture du site catalytique.
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